Моделирование структуры α-субъединицы бифенил диоксигеназы штаммов рода rhodococcus и особенности деструкции хлорированных- и гидроксилированных бифенилов при различных температурах / Д. О. Егорова, Т. И. Горбунова, Т. Д. Кирьянова [и др.] // Прикладная биохимия и микробиология. - 2021. - Т. 57, № 6. - С. 571-582 Рубрики: ХИМИЧЕСКИЕ НАУКИ Кл.слова (ненормированные): RHODOCOCCUS -- БИФЕНИЛ ДИОКСИГЕНАЗА -- 3,4-ДИХЛОРБИФЕНИЛ -- ГИДРОКСИБИФЕНИЛ Аннотация: На основе моделирования белковой структуры α-субъединицы бифенил 2,3-диоксигеназы (BphA1) (КФ 1.14.12.18), ключевого фермента деструкции бифенила и полихлорбифенилов (ПХБ), установлено, что BphA1 Rhodococcus wratislaviensis КТ112-7(=ВКМ Ас-2623D) имела наибольший уровень сходства с классическими бифенилдиоксигеназами (БДО) штаммов-деструкторов ПХБ рода Rhodococcus, структура BphA1 Rhodococcus wratislaviensis CH628 – с нафталин диоксигеназой штаммов рода Rhodococcus. Структура BphA1 Rhodococcus ruber P25(=ИЭГМ 896) была уникальной, так как не было выявлено белковых молекул с высоким уровнем сходства. Показано, что все исследуемые штаммы, несмотря на различия в строении BphA1, осуществляли диоксигенирование незамещенного цикла в молекулах 3,4-дихлорбифенила (ПХБ 12) монохлорированных и моногидрокси-монохлорированных бифенилов (смесь Р). Уровень деструкции ПХБ 12 и смеси Р составил 95.4–100% при 30°С за 10 сут при начальной концентрации 0.1 г/л. Установлено, что изменение температуры (10–50°С) оказывало наибольшее влияние на активность штамма R. ruber P25 (снижение в 3.1–3.9 раза). Штаммы R. wratislaviensis CH628 и R. wratislaviensis КТ112-7 эффективно разлагали ПХБ 12 в пределах 20–40 и 10–30°С соответственно, при уровне деструкции 93.2–100%. |