Важная роль в регуляции взаимодействия миозина с актином поперечнополосатых мышц принадлежит тропомиозину. Мутации в гене тропомиозина нарушают актин-миозиновое взаимодействие и приводят к миопатиям и кардиомиопатиям. Тропомиозин с мутациями в a-цепи экспрессируется и в миокарде, и в скелетных мышцах. Исследовали влияние гипертрофических (D175N, E180G) и дилатационных (E40K и E54K) мутаций в a-цепи тропомиозина на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия в скелетных мышцах. В in vitro подвижной системе анализировали зависимость от концентрации кальция скорости скольжения по поверхности, покрытой миозином, реконструированных тонких филаментов, содержащих актин, тропонин и тропомиозин. Мутации D175N и E180G в тропомиозине увеличивали как скорость такого скольжения, так и ее кальциевую чувствительность, в то время как мутация E40K уменьшала оба эти параметра. Мутация E54K увеличивала скорость скольжения тонких филаментов, но не влияла на ее кальциевую чувствительность.