В регуляции сокращения миокарда важная роль принадлежит сердечному миозин-связывающему белку-С. Молекула белка-С состоит из 8 иммуноглобулиновых и 3 фиброниктиновых доменов, обозначаемых от СО на N-конце до СЮ на С-конце. В N-концевом участке молекулы этого белка находятся сайты для взаимодействия с тонким и толстым филаментами, С помощью in vitro-подвижной системы исследовано влияние N-концевых фрагментов белка-С на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия в миокарде желудочков. Обнаружено, что С0-С2 фрагмент белка-С, содержащий сайты взаимодействия с актином, миозином и тропомиозином, увеличивает кальциевую чувствительность актин-миозинового взаимодействия, принимая участие в его регуляции в миокарде желудочков. The cardiac myosin-binding protein-C plays an important role in regulation of the myocardial contraction. The protein-C molecule consists of 8 immunoglobulin and 3 fibronictin domains. The molecule is named from CO at the N-terminus to CIO at the C-terminus. In the N-terminal region of the molecule, there are sites for interaction with the thin and thick filaments. Using an invitro-motility assay, we studied influence of the N-terminal fragments of the protein-C on the calcium regulation of actin-myosin interaction in the ventricular myocardium. It was found that the C0-C2 fragment of the protein-C (that contains interaction sites with the actin, myosin, and tropomyosin) increases the calcium sensitivity of the actin-myosin interaction taking part in its regulation in the ventricular myocardium.