Кроме тропонина и тропомиозина, в регуляции актин-миозинового взаимодействия в миокарде участвует белок cMyBP-C (сердечный миозинсвязывающий белок С), который влияет на функцию миозина и активацию тонких нитей. В медленных скелетных мышцах экспрессируется та же самая β-изоформа тяжелых цепей миозина, что и в миокарде, но миозин медленных скелетных мышц и сердечный миозин отличаются изоформами легких цепей. Мы исследовали влияние cMyBP-C на кальциевую регуляцию взаимодействия миозина медленной скелетной мышцы ( m. soleus ) с актином, используя in vitro подвижную систему и оптическую ловушку. Обнаружено, что в физиологической концентрации cMyBP-C увеличивал кальциевую чувствительность скорости скольжения регулируемых тонких нитей по миозину из m. soleus и, в отличие от сердечного миозина, увеличивал скорость тонких нитей. В оптической ловушке cMyBP-C не влиял на шаг миозина, но уменьшал продолжительность одиночного актин-миозинового взаимодействия, что объясняет увеличение скорости нитей в in vitro подвижной системе. Таким образом, cMyBP-C по-разному проявляет свои регуляторные свойства в зависимости от изоформного состава легких цепей миозина.