Исследовано влияние замены двух высококонсервативных неканонических остатков в α-цепи тропомиозина - Asp137 и Gly126 - каноническими остатками Leu и Arg на механические свойства реконструированных тонких нитей, содержащих αβ-гетеродимеры тропомиозина. Для этого реконструированные тонкие нити, содержащие фибриллярный актин, тропомиозин и тропонин, ра стягивали с помощью оптической ловушки. Полученные диаграммы «растяжение -сила» обрабатывали с помощью ранее предложенной математической модели и получали оценку изгибной жесткости нити. Показано, что тонкие нити, содержащие αβ-гетеродимеры тропомиозина с α-цепями псевдодикого типа, т.е. с заменой С190А, имеют примерно такую же изгибную жесткость, как и нити с αα-гомодимерами тропомиозина. Внесение стабилизирующей замены D137L в α-цепь тропомиозина не вызывало статистически достоверного изменения изгибной жесткости нитей, содержащих αβ-гетеродимеры тропомиозина, в то время как замены G126R и G126R/D137L приводили к некоторому увеличению этой жесткости. Это увеличение жесткости было, однако, намного меньше, чем для нитей с αα-гомодимерами тропомиозина, несущими такие замены в обеих α-цепях. Обсуждается взаимосвязь полученных результатов с опубликованными данными о влиянии этих стабилизирующих замен в α-цепи тропомиозина на структурные и функциональные свойства тонких нитей с αβ-гетеродимер ами тропомиозина.